„Steinmantel“ macht Impfstoffe haltbar

Dr. Asel Sartbaeva mit dem dem in SIO2 eingeschlossenen Protein. Bild: University of Bath
Chemikerin Dr. Asel Sartbaeva mit einem "fest verpackten" Protein. Bild: University of Bath

Impfstoffe und Antikörper müssten nicht mehr gekühlt werden, wenn sie in Siliciumdioxid (SiO2) eingeschlossen sind. Britische Forscher von der Universität Bath entwickelten eine Methode, mit der die empfindlichen Eiweiß-Moleküle passgenau von dem Mineral umschlossen werden. Wie das Team um Chemikerin Asel Sartbaeva im Fachmagazin Scientific Reports berichtet, können die empfindlichen Verbindungen in dieser „Ummantelung“ stundenlang auf 100 °C erhitzt werden und überstehen sogar konzentrierte Salzsäure.

Steinerne Verpackung

In ihrem Verfahren „verpackten“ die Chemiker drei verschiedene Eiweiße: Ein Protein aus einem Tetanus-Impfstoff, sowie den roten Blutfarbstoff Hämoglobin und ein Eiweiß aus Hühnereiern. Die Forscher vermischten eine Lösung der jeweiligen Biomoleküle mit der Substanz Tetraethylorthosilikat (TEOS), einer Vorstufe von vielen SiO2-Materialien. Dabei entstand ein Feststoff, den die Forscher herausfilterten und untersuchten.

Harte Schale, weicher Kern: Im Pulver sindhochsensible Eiweiß-Stoffe eingeschlossen. So überstehen sie selbst 100 Grad Celsius. Bild: University of Bath
Harte Schale, weicher Kern: In diesem Pulver sind empfindliche Eiweiße eingeschlossen. So überstehen sie selbst 100 °C und konzentrierte Salzsäure. Bild: University of Bath

Durch verschiedene Verfahren bewiesen sie, dass in dem Feststoff tatsächlich die Biomoleküle aus der Lösung eingeschlossen waren. Besonders wichtig war die Beobachtung, dass die Proteine während der „Ummantelung“ ihre Struktur nicht verändern. Genau das geschieht zum Beispiel, wenn beim Kochen von Eiern die flüssigen Eiweiße gerinnen und fest werden. Besonders problematisch ist das bei Impfstoffen und Antikörpern, die ihre Wirkung verlieren wenn während Transport und Lagerung die Kühlkette unterbrochen wurde.

Die harte Schale ist schwer zu knacken

Um die Moleküle wieder aus ihrer harten Schale zu befreien, zerstörten die Wissenschaftler die SiO2-Struktur mithilfe einer Lösung von Natriumfluorid und verdünnter Salzsäure (pH 4). Hier liegt bisher die Crux, denn Natriumfluorid ist in hohen Konzentrationen giftig. Deshalb suchen die Wissenschaftler derzeit nach verträglicheren Methoden, um die Eiweißmoleküle aus ihrem Schutzmantel zu befreien. Eine Möglichkeit ist, das Fluorid als Calciumsalz (CaF2) zu binden und herauszufiltern. Das Team untersucht aber auch Möglichkeiten, die SiO2-Hüllen mechanisch „aufzuknacken“.

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